<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/">
<title>Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica 11/1996</title>
<link href="http://hdl.handle.net/11089/14098" rel="alternate"/>
<subtitle/>
<id>http://hdl.handle.net/11089/14098</id>
<updated>2026-04-09T21:50:09Z</updated>
<dc:date>2026-04-09T21:50:09Z</dc:date>
<entry>
<title>Carp fibrinogen and its terminal plasmin degradation products</title>
<link href="http://hdl.handle.net/11089/14172" rel="alternate"/>
<author>
<name>Krajewski, Tadeusz</name>
</author>
<author>
<name>Nowak, Paweł</name>
</author>
<author>
<name>Golański, Jacek</name>
</author>
<id>http://hdl.handle.net/11089/14172</id>
<updated>2018-02-01T11:20:02Z</updated>
<published>1996-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Carp fibrinogen and its terminal plasmin degradation products
Krajewski, Tadeusz; Nowak, Paweł; Golański, Jacek
W pracy opisano sposób izolowania fibrynogenu karpia (Cyprinus carpio) oraz produktów&#13;
jego plazminowej degradacji, a także dokonano charakterystyki tych białek. Stwierdzono, że&#13;
podobnie jak u innych gatunków kręgowców, fibrynogen karpia składa się z trzech par&#13;
nieidentycznych łańcuchów polipeptydowych, Aa, B/l i y. W przeciwieństwie jednak do&#13;
fibrynogenu ssaków, łańcuch B/i fibrynogenu karpia posiada wyższą masę cząsteczkową niż&#13;
łańcuch Aa. Stosunkowo duży rozmiar łańcucha B/i fibrynogenu karpia wynika z wysokiej&#13;
masy cząsteczkowej NH2-końcowego fibrynopeplydu B, odłączanego z fibrynogenu przez&#13;
trombinę. Tak jak u ssaków, trawienie fibrynogenu karpia plazminą prowadzi do otrzymania&#13;
dwóch głównych końcowych produktów degradacji: fragmentów D i E. Wykazano, że&#13;
fragment D (D,) hamuje polimeryzację monomerów fibryny nie tylko w układzie homo-, ale&#13;
także w heterologicznym.
</summary>
<dc:date>1996-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
<entry>
<title>Wpływ seleninu sodowego na białka płytek krwi świni</title>
<link href="http://hdl.handle.net/11089/14166" rel="alternate"/>
<author>
<name>Zbikowska, Halina</name>
</author>
<author>
<name>Krajewski, Tadeusz</name>
</author>
<author>
<name>Wachowicz, Barbara</name>
</author>
<id>http://hdl.handle.net/11089/14166</id>
<updated>2021-07-29T10:31:02Z</updated>
<published>1996-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Wpływ seleninu sodowego na białka płytek krwi świni
Zbikowska, Halina; Krajewski, Tadeusz; Wachowicz, Barbara
</summary>
<dc:date>1996-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
<entry>
<title>Isolation and partial purification of a glutathione peroxidase from pig blood platelets</title>
<link href="http://hdl.handle.net/11089/14157" rel="alternate"/>
<author>
<name>Zbikowska, Halina</name>
</author>
<author>
<name>Wachowicz, Barbara</name>
</author>
<id>http://hdl.handle.net/11089/14157</id>
<updated>2021-07-29T10:31:39Z</updated>
<published>1996-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Isolation and partial purification of a glutathione peroxidase from pig blood platelets
Zbikowska, Halina; Wachowicz, Barbara
Metodą Maddipati i Marnett (1987) wyizolowano i częściowo scharakteryzowano peroksydazę&#13;
glutationową z płytek krwi świni. Proces oczyszczania przebiegał kolejno poprzez wysalanie&#13;
siarczanem amonu, hydrofobową chromatografię na złożu Phenyl-Sepharose CL-4B oraz&#13;
chromatografię jonowymienną. Elektroforeza w żelu poliakryloamidowym z SDS (w obecności&#13;
/3-merkaptoetanolu) enzymu otrzymanego w ostatnim etapie oczyszczania ujawniła obecność&#13;
podjednostki o masie cząsteczkowej 23 kDa. Wykazano, że w płytkach dominującą formą&#13;
GSH-Px jest selenozależna peroksydaza glutationowa, ktora wykazuje ok. 86% całkowitej&#13;
aktywności tego enzymu. Selenin sodowy powodował wzrost aktywności otrzymanego enzymu,&#13;
podczas gdy jony miedzi, NEM i cisplatyna była inhibitorami peroksydazy glutationowej.
</summary>
<dc:date>1996-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
<entry>
<title>Peroksydacja lipidów płytek krwi świni stymulowana działaniem cis- i transplatyn</title>
<link href="http://hdl.handle.net/11089/14151" rel="alternate"/>
<author>
<name>Wachowicz, Barbara</name>
</author>
<author>
<name>Olas, Beata</name>
</author>
<id>http://hdl.handle.net/11089/14151</id>
<updated>2021-07-08T07:28:39Z</updated>
<published>1996-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Peroksydacja lipidów płytek krwi świni stymulowana działaniem cis- i transplatyn
Wachowicz, Barbara; Olas, Beata
The effects of cisplatin (cisdiamminedichloroplatinum II) at the concentration of 20 µM&#13;
and transplatin (transdiamminedichloroplatinum II) at the concentrations of 20 µM and 200 and transplatin at the concentration of 200 µM were found to cause a significant increase of&#13;
thiobarbituric add reactive substances (TBARS).&#13;
We have demonstrated, that cisplatin - induced platelet lipid peroxidation was enhanced&#13;
by hypertermia and the presence of plasma had no protective effect on dsplatin or transplatin&#13;
- stimulated TBARS generation in pig blood platelets. The extracellular GSH (1 mM) protects&#13;
against dsplatin - induced lipid peroxidation in blood platelets measured as TBARS.
</summary>
<dc:date>1996-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
</feed>
