<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<rss xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/" version="2.0">
<channel>
<title>Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica 11/1996</title>
<link>http://hdl.handle.net/11089/14098</link>
<description/>
<pubDate>Thu, 09 Apr 2026 16:55:38 GMT</pubDate>
<dc:date>2026-04-09T16:55:38Z</dc:date>
<image>
<title>Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica 11/1996</title>
<url>https://dspace.uni.lodz.pl:443/xmlui/bitstream/id/34efb36e-8735-4536-af85-5cf787622d75/</url>
<link>http://hdl.handle.net/11089/14098</link>
</image>
<item>
<title>Carp fibrinogen and its terminal plasmin degradation products</title>
<link>http://hdl.handle.net/11089/14172</link>
<description>Carp fibrinogen and its terminal plasmin degradation products
Krajewski, Tadeusz; Nowak, Paweł; Golański, Jacek
W pracy opisano sposób izolowania fibrynogenu karpia (Cyprinus carpio) oraz produktów&#13;
jego plazminowej degradacji, a także dokonano charakterystyki tych białek. Stwierdzono, że&#13;
podobnie jak u innych gatunków kręgowców, fibrynogen karpia składa się z trzech par&#13;
nieidentycznych łańcuchów polipeptydowych, Aa, B/l i y. W przeciwieństwie jednak do&#13;
fibrynogenu ssaków, łańcuch B/i fibrynogenu karpia posiada wyższą masę cząsteczkową niż&#13;
łańcuch Aa. Stosunkowo duży rozmiar łańcucha B/i fibrynogenu karpia wynika z wysokiej&#13;
masy cząsteczkowej NH2-końcowego fibrynopeplydu B, odłączanego z fibrynogenu przez&#13;
trombinę. Tak jak u ssaków, trawienie fibrynogenu karpia plazminą prowadzi do otrzymania&#13;
dwóch głównych końcowych produktów degradacji: fragmentów D i E. Wykazano, że&#13;
fragment D (D,) hamuje polimeryzację monomerów fibryny nie tylko w układzie homo-, ale&#13;
także w heterologicznym.
</description>
<pubDate>Mon, 01 Jan 1996 00:00:00 GMT</pubDate>
<guid isPermaLink="false">http://hdl.handle.net/11089/14172</guid>
<dc:date>1996-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</item>
<item>
<title>Wpływ seleninu sodowego na białka płytek krwi świni</title>
<link>http://hdl.handle.net/11089/14166</link>
<description>Wpływ seleninu sodowego na białka płytek krwi świni
Zbikowska, Halina; Krajewski, Tadeusz; Wachowicz, Barbara
</description>
<pubDate>Mon, 01 Jan 1996 00:00:00 GMT</pubDate>
<guid isPermaLink="false">http://hdl.handle.net/11089/14166</guid>
<dc:date>1996-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</item>
<item>
<title>Isolation and partial purification of a glutathione peroxidase from pig blood platelets</title>
<link>http://hdl.handle.net/11089/14157</link>
<description>Isolation and partial purification of a glutathione peroxidase from pig blood platelets
Zbikowska, Halina; Wachowicz, Barbara
Metodą Maddipati i Marnett (1987) wyizolowano i częściowo scharakteryzowano peroksydazę&#13;
glutationową z płytek krwi świni. Proces oczyszczania przebiegał kolejno poprzez wysalanie&#13;
siarczanem amonu, hydrofobową chromatografię na złożu Phenyl-Sepharose CL-4B oraz&#13;
chromatografię jonowymienną. Elektroforeza w żelu poliakryloamidowym z SDS (w obecności&#13;
/3-merkaptoetanolu) enzymu otrzymanego w ostatnim etapie oczyszczania ujawniła obecność&#13;
podjednostki o masie cząsteczkowej 23 kDa. Wykazano, że w płytkach dominującą formą&#13;
GSH-Px jest selenozależna peroksydaza glutationowa, ktora wykazuje ok. 86% całkowitej&#13;
aktywności tego enzymu. Selenin sodowy powodował wzrost aktywności otrzymanego enzymu,&#13;
podczas gdy jony miedzi, NEM i cisplatyna była inhibitorami peroksydazy glutationowej.
</description>
<pubDate>Mon, 01 Jan 1996 00:00:00 GMT</pubDate>
<guid isPermaLink="false">http://hdl.handle.net/11089/14157</guid>
<dc:date>1996-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</item>
<item>
<title>Peroksydacja lipidów płytek krwi świni stymulowana działaniem cis- i transplatyn</title>
<link>http://hdl.handle.net/11089/14151</link>
<description>Peroksydacja lipidów płytek krwi świni stymulowana działaniem cis- i transplatyn
Wachowicz, Barbara; Olas, Beata
The effects of cisplatin (cisdiamminedichloroplatinum II) at the concentration of 20 µM&#13;
and transplatin (transdiamminedichloroplatinum II) at the concentrations of 20 µM and 200 and transplatin at the concentration of 200 µM were found to cause a significant increase of&#13;
thiobarbituric add reactive substances (TBARS).&#13;
We have demonstrated, that cisplatin - induced platelet lipid peroxidation was enhanced&#13;
by hypertermia and the presence of plasma had no protective effect on dsplatin or transplatin&#13;
- stimulated TBARS generation in pig blood platelets. The extracellular GSH (1 mM) protects&#13;
against dsplatin - induced lipid peroxidation in blood platelets measured as TBARS.
</description>
<pubDate>Mon, 01 Jan 1996 00:00:00 GMT</pubDate>
<guid isPermaLink="false">http://hdl.handle.net/11089/14151</guid>
<dc:date>1996-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</item>
</channel>
</rss>
