Oxygen affinity of Chironomus thummi thummi haemoglobins

Abstract

Z larw czwartego stadium Chironomus thummi thummi wyizolowano białko oddechowe o właściwościach hemoglobiny. Białko to wykazuje wysoki stopień niejednorodności, gdyż metodami elektroforetycznymi i chromatografii jonowymiennej stwierdzono obecność 12 różnych składników w hemolimfie pojedynczej larwy. Zbadano parametry powinowactwa tlenowego mieszaniny składników monomerycznych, dimerycznych, a także mieszaniny wszystkich składników. Podczas wykonywania pomiarów zastosowano układ redukujący podsiarczyn sodu - kwas askorbinowy, ze wzglądu na wysoką stałą szybkości samoutleniania badanych hemoglobin. We wszy stkich zbadanych układach stwierdzono wysokie powinowactwo tlenowe, obecność alkalicznego efektu Bohra i brak kooperatywności wiązania tlenu. Wyniki te zostały przeanalizowane pod kątem fizjologicznego przystosowywania się larw do silnie zeutrofizowanego środowiska wodnego o zmiennych właściwościach tlenowych. Zaproponowano również mechanizm działania układu redukującego w warunkach tlenowych i beztlenowych.