Products of tryptic proteolysis of human and porcine ceruloplasmins

Abstract

Otrzymane produkty trypsynowego rozpadu ceruloplazminy człowieka i świni frakcjonowano za pomocą filtracji żelowej na kolumnie z żelem Sephadex G-50. Mieszanina peptydów rozdzielała się na 4 frakcje, które były analizowane pod względem masy cząsteczkowej, zawartości miedzi, grup -SH i mostków disiarczkowych. Wykazano dość znaczne różnice w profilu elucyjnym mieszaniny peptydów otrzymanych z ceruloplazminy człowieka i świni, świadczące o znacznie większej podatności tej ostatniej na działanie trypsyny. Względnie niskie masy cząsteczkowe dla peptydów otrzymanych po długo trwającej hydrolizie trypsynowej zarówno ceruloplazminy człowieka, jak i świni wskazują, że cząsteczki te są bardzo wrażliwe na proteolizę, co powinno być brane pod uwagę podczas procedury izolowania. Analiza zawartości miedzi w poszczególnych frakcjach wykazała, że niektóre z nich zawierały bardzo dużo miedzi, a inne ilości małe bądź śladowe. Świadczy to, że w natywnej cząsteczce kilka atomów miedzi (prawdopodobnie cztery) biorące udział w procesie katalitycznym znajdują się bardzo blisko siebie.